Katalaza - Haqqinda Melumat

Katalaza
Katalaza
Ümumi
	Katalaza
Kimyəvi formulu	CAT kimi işarə olunur
Fiziki xassələri
Aqreqat halı ()	maye
Quruluşu
	qarışıq formalı
Təsnifatı
CAS-da qeyd. nöm.
	1.11.1.6

Katalaza — hidrogen- peroksidi (H₂O₂) dihidrogen (H₂) və dihidrogen- monooksidə (H₂O, su) parçalayan enzim (ferment). Tərkibində Fe³⁺ kationu saxlayır. Bu günə qədər hidrogen peroksidi katalaza enzimindən sürətli parçalayan katalizator nə tapılmış, nə də sintez edilməmişdir. Hidrogen peroksidlə əmələ gətirdiyi aralıq kompleks katalaza peroksidat (CAT-H₂O₂) adlanır. Tənəffüs zamanı ağ ciyərlərimizdə hidrogen- peroksid alınır. Bu maddə tibdə istifadə edilməsinə baxmayaraq zəhərlidir. Bu səbəbdən orqanizmdə katalaza enziminə (fermentinə)ehtiyac olur. Katalaza demək olar ki, bütün aerob orqanizmlərdə tapılmışdır. Katalaza dörd subvahiddən əmələ gəlmişdir və tərkibində təxminən 2 milyon aminturşu qalığı mövcuddur, yəni tetramerdir . Bu dörd subvahiddə hidrogen- peroksidlə reaksiyaya daxil olmağa imkan verən hem var. İnsan orqanizmində katalaza üçün optimal pH=7-dir pH- ın 6.8 və 7.5 kimi qiymətlərində reaksiya getmir... Digər orqanizmlər üçün bu qiymət 6–11 arası qiymətlər alır . Optimal tamperatur isə müxtəlif orqanizmlər üçün müxtəlifdir. .

Quruluşu

İnsan katalazasını konseptual dörd bölməyə bölmək olar ki, bu dörd bölmə birlikdə tetramer təşkil edir. Hər qlobulada geniş hidrofob əsaslı 8 antiparalel b-barel vardır (b1–8) və bir tərəfdən A9 loops ilə əhatə olunmuşdur.b-barel üzərindəki A Helikal domayn b4 və b5 qalıqları arasında əldə olunan dörd C-terminal Helices (A16, A17, A18 və A19) və dörd Helicesdən ibarətdir (A4, A5, A6, və a7).

Tarixi

1818-ci ildə Louis Jacques Thenard səhvən hidrogen peroksidi parçalayan enzim tapır. Bu enzim katalaza idi. Bu enzim sonradan bir çox orqanizmlərdə tapıldı və Oscar Loew 1900-cü ildə bu enzimi katalaza adlandırmağı təklif etdi

İstinadlar

Chelikani P, Fita I, Loewen PC. . Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2). January 2004: 192–208. doi:. PMID .
Boon EM, Downs A, Marcey D. . Catalase Structural Tutorial Text. 2019-10-22 tarixində . İstifadə tarixi: 2007-02-11.
Maehly AC, Chance B. "The assay of catalases and peroxidases". Methods of Biochemical Analysis. Methods of Biochemical Analysis. 1. 1954: 357–424. doi:. ISBN 978-0-470-11017-1. PMID .
Aebi H. "Catalase in vitro". Methods in Enzymology. Methods in Enzymology. 105. 1984: 121–6. doi:. ISBN 978-0-12-182005-3. PMID .
. BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. 2013-11-03 tarixində . İstifadə tarixi: 2009-05-26.
Toner K, Sojka G, Ellis R. . bucknell.edu. 2000-06-12 tarixində . İstifadə tarixi: 2007-02-11.
↑ Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA. "Active and inhibited human catalase structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism". Journal of Molecular Biology. 296 (1). February 2000: 295–309. doi:. PMID .
Loew O. "A New Enzyme of General Occurrence in Organisms". Science. 11 (279). May 1900: 701–2. Bibcode:. doi:. JSTOR . PMID .

[pmid14745498-1] Chelikani P, Fita I, Loewen PC. . Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2). January 2004: 192–208. doi:. PMID .

[Boon_a-2] Boon EM, Downs A, Marcey D. . Catalase Structural Tutorial Text. 2019-10-22 tarixində . İstifadə tarixi: 2007-02-11.

[Maehly_1954-3] Maehly AC, Chance B. "The assay of catalases and peroxidases". Methods of Biochemical Analysis. Methods of Biochemical Analysis. 1. 1954: 357–424. doi:. ISBN 978-0-470-11017-1. PMID .

[pmid6727660-4] Aebi H. "Catalase in vitro". Methods in Enzymology. Methods in Enzymology. 105. 1984: 121–6. doi:. ISBN 978-0-12-182005-3. PMID .

[urlEC_1.11.1.6_-_catalase-5] . BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. 2013-11-03 tarixində . İstifadə tarixi: 2009-05-26.

[Bucknell-6] Toner K, Sojka G, Ellis R. . bucknell.edu. 2000-06-12 tarixində . İstifadə tarixi: 2007-02-11.

[Putnam_2000-7] Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA. "Active and inhibited human catalase structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism". Journal of Molecular Biology. 296 (1). February 2000: 295–309. doi:. PMID .

[pmid17751716-8] Loew O. "A New Enzyme of General Occurrence in Organisms". Science. 11 (279). May 1900: 701–2. Bibcode:. doi:. JSTOR . PMID .