Katalaza - Haqqinda Melumat

Katalaza
Katalaza
Ümumi
	Katalaza
Kimyəvi formulu	CAT kimi işarə olunur
Fiziki xassələri
Aqreqat halı ()	maye
Quruluşu
	qarışıq formalı
Təsnifatı
CAS-da qeyd. nöm.
	1.11.1.6

Katalaza - hidrogen- peroksidi (H₂O₂) dihidrogen (H₂) və dihidrogen- monooksidə (H₂O, su) parçalayan enzim (ferment). Tərkibində Fe³⁺ kationu saxlayır. Bu günə qədər hidrogen peroksidi katalaza enzimindən sürətli parçalayan katalizator nə tapılmış, nə də sintez edilməmişdir. Hidrogen peroksidlə əmələ gətirdiyi aralıq kompleks katalaza peroksidat (CAT-H₂O₂) adlanır. Tənəffüs zamanı ağ ciyərlərimizdə hidrogen- peroksid alınır. Bu maddə tibdə istifadə edilməsinə baxmayaraq zəhərlidir. Bu səbəbdən orqanizmdə katalaza enziminə ( fermentinə )ehtiyac olur. Katalaza demək olar ki, bütün aerob orqanizmlərdə tapılmışdır. Katalaza dörd subvahiddən əmələ gəlmişdir və tərkibində təxminən 2 milyon aminturşu qalığı mövcuddur, yəni tetramerdir . Bu dörd subvahiddə hidrogen- peroksidlə reaksiyaya daxil olmağa imkan verən hem var. İnsan orqanizmində katalaza üçün optimal pH=7-dir pH- ın 6.8 və 7.5 kimi qiymətlərində reaksiya getmir... Digər orqanizmlər üçün bu qiymət 6-11 arası qiymətlər alır . Optimal tamperatur isə müxtəlif orqanizmlər üçün müxtəlifdir. .

Quruluşu

İnsan katalazasını konseptual dörd bölməyə bölmək olar ki, bu dörd bölmə birlikdə tetramer təşkil edir.Hər qlobulada geniş hidrofob əsaslı 8 antiparalel b-barel vardır (b1-8) və bir tərəfdən A9 loops ilə əhatə olunmuşdur.b-barel üzərindəki A Helikal domayn b4 və b5 qalıqları arasında əldə olunan dörd C-terminal Helices (A16, A17, A18 və A19) və dörd Helicesdən ibarətdir (A4, A5, A6, və a7).

Tarixi

1818-ci ildə Louis Jacques Thenard səhvən hidrogen peroksidi parçalayan enzim tapır. Bu enzim katalaza idi. Bu enzim sonradan bir çox orqanizmlərdə tapıldı və Oscar Loew 1900-cü ildə bu enzimi katalaza adlandırmağı təklif etdi

İstinadlar

Chelikani P, Fita I, Loewen PC. . Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2). January 2004: 192–208. doi:. PMID .
Boon EM, Downs A, Marcey D. . Catalase Structural Tutorial Text. 2019-10-22 tarixində . İstifadə tarixi: 2007-02-11.
Maehly AC, Chance B. "The assay of catalases and peroxidases". Methods of Biochemical Analysis. Methods of Biochemical Analysis. 1. 1954: 357–424. doi:. ISBN 978-0-470-11017-1. PMID .
Aebi H. "Catalase in vitro". Methods in Enzymology. Methods in Enzymology. 105. 1984: 121–6. doi:. ISBN 978-0-12-182005-3. PMID .
. BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. 2013-11-03 tarixində . İstifadə tarixi: 2009-05-26.
Toner K, Sojka G, Ellis R. . bucknell.edu. 2000-06-12 tarixində . İstifadə tarixi: 2007-02-11.
↑ Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA. "Active and inhibited human catalase structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism". Journal of Molecular Biology. 296 (1). February 2000: 295–309. doi:. PMID .
Loew O. "A New Enzyme of General Occurrence in Organisms". Science. 11 (279). May 1900: 701–2. Bibcode:. doi:. JSTOR . PMID .

[pmid14745498-1] Chelikani P, Fita I, Loewen PC. . Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2). January 2004: 192–208. doi:. PMID .

[Boon_a-2] Boon EM, Downs A, Marcey D. . Catalase Structural Tutorial Text. 2019-10-22 tarixində . İstifadə tarixi: 2007-02-11.

[Maehly_1954-3] Maehly AC, Chance B. "The assay of catalases and peroxidases". Methods of Biochemical Analysis. Methods of Biochemical Analysis. 1. 1954: 357–424. doi:. ISBN 978-0-470-11017-1. PMID .

[pmid6727660-4] Aebi H. "Catalase in vitro". Methods in Enzymology. Methods in Enzymology. 105. 1984: 121–6. doi:. ISBN 978-0-12-182005-3. PMID .

[urlEC_1.11.1.6_-_catalase-5] . BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. 2013-11-03 tarixində . İstifadə tarixi: 2009-05-26.

[Bucknell-6] Toner K, Sojka G, Ellis R. . bucknell.edu. 2000-06-12 tarixində . İstifadə tarixi: 2007-02-11.

[Putnam_2000-7] Putnam CD, Arvai AS, Bourne Y, Tainer JA. "Active and inhibited human catalase structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism". Journal of Molecular Biology. 296 (1). February 2000: 295–309. doi:. PMID .

[pmid17751716-8] Loew O. "A New Enzyme of General Occurrence in Organisms". Science. 11 (279). May 1900: 701–2. Bibcode:. doi:. JSTOR . PMID .